Nature子刊：浙江大学林世贤团队发现了一种新的蛋白质翻译后修饰
2023-01-06 iNature iNature 发表于上海
该研究应用GCE策略，报告了新形式的蛋白质PTM的成功鉴定和生化验证，即氨基酰化赖氨酸泛素化（或K-XUb）以及编写酶UBE2W，其在内部α胺基团上显示出意想不到的酶活性。
蛋白质翻译后修饰(PTM)几乎调节真核生物细胞过程的各个方面。然而，新的蛋白PTMs的鉴定是非常具有挑战性的。
2023年1月2日，浙江大学林世贤团队在Nature Structural & Molecular Biology（IF=18）在线发表题为“Genetic code expansion reveals aminoacylated lysine ubiquitination mediated by UBE2W”的研究论文，该研究表明遗传密码扩增揭示了由UBE2W介导的氨基化赖氨酸泛素化。该研究使用遗传编码的非天然氨基酸作为化学探针，报告了一种以前未报道的蛋白PTM形式的鉴定和验证，氨基酰化赖氨酸泛素化，其中修饰发生在氨基酰化赖氨酸的α-胺基上。
该研究在两个人类细胞系的全部20个氨基酰化赖氨酸上鉴定出超过2000个泛素化位点。这些修饰可以介导快速的蛋白质降解，补充典型赖氨酸泛素化介导的蛋白质组降解。此外，该研究证明了泛素偶联酶UBE2W作为氨基酰化赖氨酸泛素化的“书写者”，促进了蛋白质上的泛素化事件。更广泛地说，氨基酰化赖氨酸泛素化的发现和验证，为利用遗传密码扩增策略鉴定和验证新的蛋白PTMs奠定了基础。
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